Аминокислоты

---

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Общие химические свойства

1. Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH₂. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.2-аминопентан

   Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

   Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.
   
   
3. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
   
   
4. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

   Изомерия

Все входящие в состав живых организмов ?-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе фльфа-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Приходится считать, что это — просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

Альфа-аминокислоты белков

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших фльфа-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Часто для запоминания однобуквенного обозначения используется мнемоническое правило (добавлено через слэш)

Аланин (Ala, A)\Alanine
Аргинин (Arg, R)\aRginine
Аспарагиновая кислота (Asp, D)\asparDic acid
Аспарагин (Asn, N)\asparagiNe
Валин (Val, V)\Valine
Гистидин (His, H)\Histidine
Глицин (Gly, G)\Glycine
Глутаминовая кислота (Glu, E)\gluEtamic acid
Глутамин (Gln, Q)\Q-tamine
Изолейцин (Ile, I)\Isoleucine Лейцин (Leu, L)\Leucine
Лизин (Lys, K)\before L
Метионин (Met, M)\Methionine
Пролин (Pro, P)\Proline
Серин (Ser, S)\Serine
Тирозин (Tyr, Y)\tYrosine
Треонин (Thr, T)\Treonine
Триптофан (Trp, W)\tWo rings
Фенилаланин (Phe, F)\Fenylalanine
Цистеин (Cys, C)\Cysteine

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных. В последнее время к стандартным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).

Классификация стандартных аминокислот

По R-группам

• Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы)при pH=7: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
• Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
• Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
  • Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
  • Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)
• Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

По аминоацил-тРНК-синтетазам

• Класс I

лейцин, изолейцин, валин, цистеин, метионин, аргинин, глутаминовая кислота, глутамин, тирозин

• Класс II

аланин, глицин, пролин, гистидин, треонин, серин, аспарагин, аспарагиновая кислота, лизин, фенилаланин

Обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. По всей видимости имеют отношение к интенсивно обсуждаемой «доклеточной» эволюции генетического кода.

лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин, пролин, треонин, серин, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

• Таурин